Jsou přirozené nebo umělé látky ovlivňující rychlost reakcí katalyzovaných enzymy. Přirozené efektory jsou normální složkou buněk a buňka je využívá k regulaci těchto pochodů.

Aktivátory

Zvyšují aktivitu enzymu v reakcích jím katalyzovaných. Jedná se tedy o pozitivní efektory. Mezi tyto efektory patří nejčastěji ionty kovů (Cu²⁺, Mg²⁺, Co²⁺), organické látky vzacněji se jako aktivátory vyskytují anionty. Všechny aktivátory se váží vratně.

Inhibitory

Snižují aktivitu enzymu v reakcích které katalyzuje. Obvykle se jedné organické, anorganické,  vysokomolekulární látky, ionty. Tyto látky vyvolávají strukturní změnu enzymu a enzym tím ztrácí svoji katalyckou účinnost. jinou možností je, že substrát a inhibitor soutěží o aktivní místo tím dochází ke snížení reakční rychlosti.

Typy inhibitorů (z hlediska mechanismu reakce)

• Kompetitivní (soutěživá)  inhibice – inhibitor neovlivňuje maximální rychlost, ale snižuje KM. Inhibitor má podobnou strukturu jako substrát. Enzym nerozezná inhibitor a substrát a místo komplexu enzym-substrát vzniká komplex enzym-inhibitor. Tvorba kompexu enzym-inhibitor je zvratná závisí pouze na poměru koncentrací inhibitoru a substrátu.

• Nekompetitivní (nesoutěživá) inhibice – nevyvolává změnu Km ale snižuje maximální rychlost. mechanizmus účinku je založen na allosterickém efektu: Inhibitor se váže mimo aktivní centrum a tím mění celou molekulu enzymu a tím změní i aktivní místo na které se substrát nemůže navázat.

• Akompetitivní inhibice snižuje maximální rychlost i KM, ale nemění jejich vzájemné poměry. Inhibice působí tím způsobem, že inhibitor se váže na komplex enzym – substrát a zabraňuje jeho přeměně na produkt a enzym.
• Smíšená inhibice inhibitor ovlivňuje jak maximální rychlost, KM i jejich vzájemné poměry.