Všechny životní projevy živočišných i rostlinných organizmů jsou spojeny s neuvěřitelným množstvím reakcí, aby toto reakce mohly probíhat a nebo dávaly vyšší výnosy je zapotřebí katalyzátorů. V živých organizmech jsou to enzymy.

Enzymy jsou látky bílkovinné povahy na základě jejich chemického složení je dělíme na enzymy jednosložkové a dvousložkové.

• Jednosložkové enzymy se skládají pouze z bílkoviny, která je nositelem substrátové specifity
• Dvousložkové enzymy jsou tvořeny bílkovinným nosičem (apoenzymem) a účinnou nebílkovinnou složkou (kofaktorem). Obě tyto části tvoří celek zvaný holoenzym

V bílkovinné části enzymu je zakotvena jeho substrátová specifita, rozhoduje která látka se v průběhu reakce mění. Za specifitu účinku z velké části odpovídá kofaktor, který určuje jaký typ chemické reakce proběhne. Kofaktory mají charakter prostetické skupiny nebo koenzymu. Koenzymy jsou nejčastěji deriváty vitamínu. Mezi nejvýznamnější vitamíny patří ty, které jsou rozpustné ve vodě.

 

Enzymová katalýza

 

Enzymy jako katalyzátory snižují energii aktivační energie, čímž umožňují snadnější průběh reakce. Při reakci vzniká komplex enzym – substrát, který se rychle němí na produkty a enzym se uvolňuje.

 

Substrátová specifita

 

Za substrátovou specifitu odpovídá bílkovinná část enzymy tzv. apoenzym. Některé enzymy jsou silně specifické např. ureasa. Jiné katalyzují přeměny celých skupin látek, které mají společné rysy (typ chemické vazby). Část apoenzymu, která tyto vlastnosti ovlivňuje se označuje jako aktivní vazebné místo. Vazebné místo je vlastně otisk substrátu v povrchu molekuly enzymu. Tím lze vysvětlit specifitu některých enzymů. Substrát se na enzym váže pomocí slabých molekulových sil, kterými jsou Waalsovy síly, vodíkové můstky a elektrostatické síly.

 

Podmínky enzymové aktivity

 

Aktivita enzymů je udávána jako rychlost katalyzované reakce. Základní jednotkou je 1 katal [kat]. 1 katal udává množství enzymu, které přemění 1 mol substrátu za 1 sekundu.  1 kal je  jednotka příliš vysoká, proto se běžně užívají její zlomky – mkat nebo nkat. Na rychlost reakcí katalyzováných enzymy má vliv řada faktorů. Mezi nejdůležitější faktory patří teplota, pH, množství enzymu a přítomnost aktivátorů a inhibitorů.

Teplota

 

– se vzrůstající teplotou roste rychlost reakce, která je katalyzována enzymy. Při zvýšení teploty o 10 °C se rychlost zvýší 2 krát až 4 krát (van´t Hoffovo pravidlo). Pro enzymy platí van´t Hoffovo pravidlo jen v rozmezí od 10 do 40 °C. při vyšších nebo nižších teplotách je činnost enzymů silně potlačená. Enzymy dosahují nejvyšší účinnosti při 37 °C.

pH

– protože enzymy jsou nejčastěji látky bílkovinné povahy, proto jsou citlivé na změny pH. Většina enzymu působí jen v úzkém rozsahu pH. Většina enzymu je nejaktivnější při neutrálním pH (7), ale existují i vyjímky (např.. pepsin 1,5 – 2,5; trypsin 7,5 –10).

Aktivace

 

Enzymy jsou nejčastěji vylučovány ve formě v podobě proenzymů. Ten se vlivem reakčního prostředí nebo přítomností aktivátoru se mění na aktivní formu. Probíhá to tak, že aktivátor obnaží aktivní místo čímž se enzym stane aktivním a začne plnit svojí funkci. Aktivita některých enzymů závisí na přítomnosti některých iontů v reakčním prostředí.

Inhibice

 

Některé látky ovlivňují aktivitu enzymů tím že se na ně váží nebo ovlivňují vazbu mezi enzymem a substrátem. Některé látky napodobují substrát a tím blokují aktivní místo. Existují také látky které změní strukturu enzymu a ten se stane nefunkčním. Podle typu inhibitoru rozlišujeme několik druhů inhibice:

• Kompetitivní inhibice
• Nekompetitivní inhibice
• Inhibice substrátem a produktem reakce
• Allosterická inhibice