Aminokyseliny mohou být v makromolekule uspořádány různým způsobem. Některé aminokyseliny se mohou vyskytovat několikrát za sebou jiné mohou úplně chybět. Pořadí aminokyselin v bílkovinném řetězci označované jako primární struktura je charakteristické pro každou bílkovinu. Toto pořadí je dáno geneticky.

primární struktura podmiňuji biologickou funkci bílkovin. Například pokud zaměníme kyselinu glutamovou za valín v malé molekule hemoglobinu vznikne patologický hemoglobin s, který se vyskytuje u lidí trpících srpkovitou anémií.

• normální hemoglobin    Leu – Thr – Pro – Glu – Lys – …

• hemoglobin S                 Leu – Thr – Pro – Val – Lys – …

Sekundární struktura bílkoviny je uspořádaní, kterým se snaží bílkovina co jen více stabilizovat. Ke stabilizaci bílkoviny dochází pomocí vodíkových můstků. Základními zástupci sekundární struktury je a-šroubovice (a-helix) a struktura skládaného listu.

• a – šroubovici tvoří polypeptidový řetězec stočený do závitu, v niž na jeden závit připadá 3,6 aminokyselinových zbytků.Toto uspořádání je stabilizováno pomocí vodíkových můstků mezi skupinami -NH a =CO.

• skládaný list

 Šroubovice a skládaný mohou mít v prostoru další uspořádání. Molekuly bílkovin tak získávají charakteristický vláknitý nebo globulární tvar. To je vlastněterciální struktura na stabilizaci tohoto uspořádání se podílejí kromě vodíkových můstků i iontové vazby, disulfidické můstky a van der Waalsovy síly.

a-šroubovici si můžeme představit jako nepravidelný zkroucený zprohýbaný útvar což je dáno přitahováním vzdálených částí a- šroubovice vodíkovými můstky, elektrostatickými náboji mezi skupinami – NH₃⁺ a – COO^–, vytvářením disulfidických můstků mezi molekulami cysteinu v protilehlých částech řetězcích.

Kvartérní struktura udává stavbu bílkoviny z jednotlivých polypeptidových řetězců. Například molekula hemoglobinu je tvořena dvěma páry peptidových řetězců (a₂ a b₂) ke každému řetězci je vázán jeden hem. Všechny řetězce jsou spojeny vodíkovými a iontovými vazbami.